El Departamento de Investigación en Alimentos (DIA) en la Facultad de Ciencias Químicas de la Universidad Autónoma de Coahuila (Uadec), desarrolla investigaciones relacionadas con diversas características de la inulinasa y su termoestabilidad.
En entrevista para la Agencia Informativa Conacyt, la doctora Adriana Carolina Flores Gallegos, profesora investigadora del Laboratorio de Biología Molecular del DIA de la Uadec, explica la importancia científica e industrial de la inulinasa termoestable y los proyectos de la institución en torno al tema.
¿Qué es la inulina?
Sabemos que muchas plantas guardan carbohidratos de reserva para poder llevar a cabo sus funciones metabólicas, la gran parte de las plantas almacena su energía en forma de almidón. Sin embargo, otro porcentaje de las plantas lo almacena en forma de inulina; algunos ejemplos de plantas que almacenan inulina como carbohidratos de reserva son la alcachofa, la achicoria, el tupinambo, las dalias, el ajo, la cebolla, el plátano, etcétera.
La inulina le confiere ciertas ventajas a las plantas, como resistencia a condiciones de sequía o salinidad, entre otras. Es básicamente otro carbohidrato de reserva que se encuentra en las plantas, generalmente en los bulbos y en las raíces.
¿Qué es la inulinasa?
Es la enzima que se encarga de romper los enlaces presentes entre los distintos residuos de la inulina. Las inulinasas pueden ser de dos tipos de enzimas: endoinulinasa o exoinulinasa.
La inulina está formada por 30 o más residuos de fructosa que al final tienen una glucosa. La exoinulinasa cumple la función de hidrolizar las fructosas en las regiones terminales para obtener fructosa como producto de reacción, mientras que las endoinulinasas se encargan de romper los enlaces internos presentes en la molécula y, como producto de reacción, obtenemos inulooligosacáridos, es decir, oligómeros de diferentes grados de polimerización con diferente cantidad de residuos de fructosa.
¿Cuál es la importancia científica de la inulinasa?
La inulinasa ha ganado gran importancia en la industria de los alimentos debido a que la inulina, al igual que los inulooligosacáridos, es conocida por su potencial prebiótico. Un prebiótico es una molécula que tiene la capacidad de estimular el crecimiento de bifidobacterias a nivel intestinal y promover beneficios a la salud de los consumidores. Además, se sabe que la inulina funciona como fibra dietética al igual que los inulooligosacáridos.
Estos productos son sumamente importantes en diferentes áreas de la industria alimentaria como los lácteos, se pueden emplear como sustitutos de grasas en alimentos y en la industria de la panificación, entre otros productos y bebidas.
En el mercado de los prebióticos, se prevé que la industria de estos compuestos alcance los siete billones de dólares al 2022. Por lo tanto, económicamente se han convertido en un tema muy importante.
El reto que existe actualmente son los mecanismos de extracción de la inulina e hidrólisis. Anteriormente se utilizaba la hidrólisis ácida, que tiene un impacto ambiental negativo ya que se utilizan ácidos concentrados fuertes, y ahora con la tendencia de la ‘química verde’ se busca la hidrólisis vía enzimática.
¿Por qué es importante la termoestabilidad en la inulinasa?
En cuanto a las inulinasas, mantener las temperaturas elevadas en los procesos de hidrólisis es indispensable para combatir las dificultades técnicas y operacionales que se puedan presentar; por ejemplo, un incremento en la viscosidad de la materia para evitar la contaminación por otros microorganismos en el proceso, asegurar mejores rendimientos en el mismo proceso y mantener la solubilidad de la inulina y los oligosacáridos en la matriz.
Si se quieren optimizar los procesos de obtención de estos compuestos, es necesaria la búsqueda de enzimas que tengan la capacidad de resistir elevadas temperaturas. Por eso es importante la búsqueda de fuentes de enzimas termoestables, en este caso endoinulinasas o exoinulinasas.
Actualmente, ¿qué investigaciones realizan en el DIA respecto a este tema?
Se está trabajando, y se tienen avances, acerca de la búsqueda de enzimas termoestables por parte de microorganismos, específicamente hongos. Se han probado diferentes cepas fúngicas con la intención de encontrar microorganismos que no solamente sean capaces de producir esta enzima, sino que también tengan la capacidad de que esta enzima producida sea termoestable.
También se ha trabajado en la caracterización de los extractos que se obtienen con altas actividades de inulinasa, se ha determinado su estabilidad a diferentes condiciones como pH (potencial de hidrógeno), temperatura y termoestabilidad.
Hasta este momento hemos encontrado resultados positivos para una cepa fúngica del género Rhizopus, cabe destacar que es importante porque la mayoría de las cepas que se han reportado que son productoras de inulinasa corresponden a géneros que están dentro de los ascomicetos, en este caso Rhizopus es un zigomiceto. También tenemos datos de la termoestabilidad que presenta este hongo con la habilidad de producir otras enzimas termoestables, la enzima producida por este hongo tiene una importante actividad incluso a los 70 grados Celsius.
En otro proyecto trabajamos en la caracterización molecular del gen que es capaz de codificar esta enzima, con la intención de comprender los mecanismos que le pueden conferir termoestabilidad.
¿Cuál es el futuro de la investigación del DIA en torno a la inulinasa termoestable?
Actualmente sólo se ha trabajado en una caracterización preliminar. Por lo tanto, el futuro sería llevar a cabo una caracterización particular de la enzima del microorganismo Rhizopus, encontrar los factores que afectan en su actividad, además de optimizar los procesos de producción de esta enzima. Finalmente, poderla integrar en un proceso, aplicarla y recuperar los oligosacáridos producidos; también quisiéramos conocer la estructura de la proteína, su secuencia aminoacídica y su interacción con el sustrato, entre otros aspectos.
Fuente: Agencia Informativa Conacyt
